Tryptophan, abgekürzt Trp oder W, ist in der L-Form (siehe Fischer-Projektion) eine proteinogene α-Aminosäure mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan daher zu den aromatischen Aminosäuren. Es gehört zu den essentiellen Aminosäuren, kann also vom menschlichen Körper nicht gebildet werden und muss mit der Nahrung zugeführt werden. Es ist benannt nach den Verdauungsenzymen Trypsin, mit deren Hilfe es aus dem Protein Casein isoliert wurde. Im Einbuchstabencode wurde für Tryptophan W zugeordnet, da der Doppelring optisch an den sperrigen Buchstaben erinnert.
Isomere Tryptophan besitzt ein Stereozentrum, somit existieren zwei Enantiomere. Die natürlich vorkommende Form wird als L-Tryptophan [Synonym: (S)-Tryptophan] bezeichnet. Das Enantiomer D-Tryptophan (Spiegelbild von L-Tryptophan) und das Racemat (1:1-Gemisch aus D- und L-Form) besitzen nur eine geringe Bedeutung. Wird in diesem Artikel oder in der Literatur „Tryptophan“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt, ist L-Tryptophan gemeint.
Isomere von Tryptophan Name L-Tryptophan D-Tryptophan Andere Namen (S)-Tryptophan (R)-Tryptophan Strukturformel 140px|alt=|Strukturformel von (S)-Tryptophan 140px|alt=|Strukturformel von (R)-Tryptohhan CAS-Nummer (unspez.) EG-Nummer 200-795-6 205-819-9 200-194-9 (unspez.) ECHA-Infocard (unspez.) PubChem (unspez.) DrugBank − (unspez.) Wikidata Q181003 Q27077125 Q27103394 (unspez.)
Vorkommen Tryptophan ist Bestandteil von vielen Proteinen und Peptiden. Da der menschliche Organismus nicht in der Lage ist, diese Aminosäure herzustellen, ist er auf die Zufuhr mit der Nahrung angewiesen. Viele Nahrungsmittel enthalten L-Tryptophan als Proteinbestandteil. Die folgenden Beispiele beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Tryptophan am Gesamtprotein angegeben:Nährstoffdatenbank des US-Landwirtschaftsministeriums, 22. Auflage. Lebensmittel Protein Tryptophan Anteil Steinpilze, trockenSteinpilz getrocknet im Bundeslebensmittelschlüssel, abgerufen am 24. Februar 2026 31,479 g 1649 mg 5,2 % Sojabohnen, trocken 36,49 g 590 mg 1,6 % Cashew-Kerne 18,22 g 287 mg 1,6 % Kakaopulver, ungesüßt 19,60 g 293 mg 1,5 % MagerquarkSpeisequark Magerstufe, Magerquark < 10 % Fett i. Tr. im Bundeslebensmittelschlüssel, abgerufen am 24. Februar 2026 11,85 g 181 mg 1,5 % EmmentalerEmmentaler mind. 45 % Fett i. Tr. im Bundeslebensmittelschlüssel, abgerufen am 24. Februar 2026 27,5 g 388 mg 1,4 % Haferflocken 13,15 g 182 mg 1,4 % Kuhmilch, 3,7 % Fett 3,28 g 46 mg 1,4 % Reis, ungeschält, trocken 7,94 g 101 mg 1,3 % Hühnerei 12,57 g 167 mg 1,3 % Hähnchenbrustfilet, roh 21,23 g 267 mg 1,3 % Linsen, ungeschält, trockenLinse reif im Bundeslebensmittelschlüssel, abgerufen am 24. Februar 2026 23,357 g 250 mg 1,1 % Erbsen, trocken 24,55 g 275 mg 1,1 % Walnüsse 15,23 g 170 mg 1,1 % Schweinefleisch, roh 20,95 g 220 mg 1,1 % Lachs, roh 20,42 g 209 mg 1,0 % Mais-Vollkornmehl 6,93 g 49 mg 0,7 %
Eigenschaften Das natürliche L-Tryptophan schmeckt bitter, das nicht natürliche D-Tryptophan hingegen süß.
Die aromatische Seitenkette von Tryptophan ist lipophil, daher ist es schlecht wasserlöslich. Sein isoelektrischer Punkt liegt bei 5,89, der pKCOOH ist 2,4, der pKNH2 9,3 (beide bei 25 °C).
Tryptophan ist oxidationsempfindlich. Es lässt sich unter vergleichsweise milden Bedingungen, beispielsweise durch Dimethylsulfoxid (DMSO) in Salzsäure, zu 2-Hydroxytryptophan oxidieren.W. E. Savige, A. Fontana: Oxidation of tryptophan to oxindolylalanine by dimethyl sulfoxide-hydrochloric acid. Selective modification of tryptophan containing peptides. In: International journal of peptide and protein research. Band 15, Nummer 3, März 1980, S. 285–297, PMID 6155358.
Das Van-der-Waals-Volumen von Tryptophan ist 163 und der Hydrophobizitätsgrad −0,9. Freies Tryptophan als auch proteingebundene Tryptophan-Einheiten fluoreszieren unter Ultraviolettstrahlung. Bei Anregung mit UV-Licht mit einer Wellenlänge von 280 nm erfolgt die Fluoreszenzemission zwischen 308 und 350 nm abhängig von der Polarität der direkten Umgebung von Tryptophan. Falls in Proteinen Tryptophan-Einheiten vorhanden sind, überdeckt die Fluoreszenz von Tryptophan die Fluoreszenz der übrigen aromatischen Aminosäuren (Tyrosin, Phenylalanin).
Biosynthese Pflanzen und Mikroorganismen können L-Tryptophan herstellen, unter anderem aus der Shikimisäure über den Shikimisäureweg, wobei das Enzym Anthranilat-Synthase () die Umwandlung von Chorismat in Anthranilat katalysiert.E. R. Radwanski, R. L. Last: Tryptophan biosynthesis and metabolism: biochemical and molecular genetics. In: Plant Cell, 1995, 7 (7), S. 921–934, PMID 7640526, plantcell.org (PDF). Letzteres kondensiert mit Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) unter Abspaltung von Diphosphat zu N-(5-Phosphoribosyl)-anthranilat (durch Anthranilat-phosphoribosyl-Transferase, ). Nach isomerer Umlagerung des Riboseanteils (durch die Phosphoribosylanthranilat-Isomerase, ) folgt unter Einfluss der Indol-3-glycerolphosphat-Synthase () mit Decarboxylierung der Ringschluss zu Indol-3-glycerolphosphat. In den beiden letzten Schritten wird Indol abgespalten, und aus diesem dann mit L-Serin das L-Tryptophan gebildet, beidenfalls katalysiert durch die Tryptophan-Synthase (). rahmenlos|hochkant=3|zentriert|alt=|Biosynthese von Tryptophan
Bei einem Bakterium wie E. coli wird die zelluläre Tryptophan-Synthese über das trp-Operon kontrolliert, in welchem nach einem regulatorischen Bereich – hier für Repression und auch für Attenuation (siehe auch Attenuation am Beispiel des Tryptophan) – die Segmente der Gene trpE, G-D, C-F, B und A aufeinanderfolgen. Diese werden gemeinsam als polycistronische mRNA transkribiert und führen in Polypeptide translatiert zur Bildung der teils heterotetramer assoziierten Proteine. Diese Multienzymkomplexe entfalten je entsprechend ihren Untereinheiten die Wirksamkeit von Anthranilat-synthase (trp-E und trp-G) und Anthranilat-phosphoribosyl-transferase (trp-D), Phosphoribosyl-anthranilat-isomerase (trp-F) und Indol-glycerolphosphat-synthase (trp-C), sowie Tryptophan-synthase (trp-A und trp-B).
Biologische Bedeutung Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 3,5 bis 6 mg Tryptophan pro Kilogramm Körpergewicht.V. R. Young, A. E. El-Khoury: Human amino acid requirements: A re-evaluation. In: The United Nations University Press – Food and Nutrition Bulletin 17(3); Sept 1996 (Volltext). Es gibt Hinweise darauf, dass der Tryptophan-Bedarf individuell sehr verschieden ausfallen kann.G. Lazaris-Brunner, M. Rafii, R. O. Ball, P. B. Pencharz: Tryptophan requirement in young adult women as determined by indicator amino acid oxidation with L-[13C]phenylalanine. In: Am. J. Clin. Nutr., 68(2), Aug 1998, S. 303–310, PMID 9701187.
Das Codon UGG codiert die Aminosäure Tryptophan. L-Tryptophan ist am Aufbau von diversen Proteinen im menschlichen Körper beteiligt, z. B. in den Muskeln, im Apolipoprotein B100 (Teil des Cholesterin-Transportmoleküls LDL) oder in Enzymen. Es dient als Vorläufer für verschiedene Botenstoffe (Neurotransmitter, Hormone) wie Serotonin und Melatonin. L-Tryptophan ist Provitamin für Vitamin B3.
Serotoninsynthese (Mensch) mini|350px|alt=|Biosynthese und Abbau von Serotonin. L-Tryptophan wird durch das Enzym Tryptophan-Hydroxylase (TPH, ) in 5-Hydroxytryptophan (5-HTP) überführt. Die Tryptophanhydroxylase kann durch eine Reihe an Faktoren gehemmt werden, so z. B. durch Vitamin-B6- / Vitamin-B3-Mangel, Insulinresistenz, Magnesiummangel, aber auch durch Stress. Da der Übergang vom L-Tryptophan zum 5-HTP bei der körpereigenen Serotoninsynthese der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist, kommt der Tryptophan-Hydroxylase eine wichtige Regelfunktion dieses Syntheseweges zu.
5-HTP (auch bekannt unter dem Namen Oxitriptan) wird durch das Enzym Hydroxytryptophan-Decarboxylase (genauer: Aromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase, AADC, ) in Serotonin überführt. Das Vitamin-B6-Derivat Pyridoxalphosphat wirkt dabei als Cofaktor und verstärkt (oder vermindert) in Abhängigkeit seines Vorhandenseins die Aktivität der Hydroxytryptophan-Decarboxylase.Steven B. Harris: 5-HTP: Doc Harris Presents Green Banana Award.
Abbau von Tryptophan Der Abbau von L-Tryptophan erfordert die Spaltung beider aromatischer Ringe, was durch Oxygenasen katalysiert wird. Dabei wird durch die Tryptophan-2,3-Dioxygenase zunächst der Pyrrolring aufgebrochen, wodurch über die Abspaltung von Ameisensäure (mithilfe der Arylformamidase) Kynurenin entsteht. Dieses wird durch die Kynurenin-3-Monooxygenase (), zu 3-Hydroxykynurenin umgesetzt. Cofaktor ist dabei FAD, Cosubstrate sind molekularer Sauerstoff und NADPH. Nach Abspaltung von Alanin (mittels Kynureninase) katalysiert eine weitere Dioxygenase, die 3-Hydroxyanthranilat-3,4-Dioxygenase, die Spaltung des verbliebenen Aromatenrings, so dass nach mehreren Reaktionsschritten schließlich Acetacetat vorliegt. Der instabile Aldehyd, der nach Anwendung der zweiten Dioxygenase entsteht und sich spontan in Chinolinat umwandelt, wird teilweise bei der NAD-Biosynthese verwendet.
mini|ohne|500px|alt=|Der Abbau von Tryptophan in Alanin und Acetacetat erfordert mehrere Oxygenasen.
Mehrere der beim Abbau beteiligten Enzyme scheinen bei Ratten im Alter an Aktivität zu verlieren.
Bei der Oxidation von Tryptophan oder Tryptophan-Einheiten von Proteinen durch Photooxidation oder Sauerstoffradikale entsteht eine Vielzahl von Oxidationsprodukten, die bisher noch nicht alle identifiziert werden konnten.
Tryptophan und Immunsystem Indolamin-2,3-Dioxygenase (IDO) ist ein Isoenzym der Tryptophan-2,3-Dioxygenase (Tryptophan-Pyrrolase), das während einer Immunreaktion aktiviert wird, um die Verfügbarkeit von Tryptophan für z. B. virusinfizierte Zellen oder Krebszellen und damit deren Wachstum einzuschränken. Aus diesem Grund werden im Blut von Patienten mit solchen Erkrankungen auch verminderte Tryptophanspiegel mit einer gleichzeitig gesteigerten Abbaurate beobachtet: je stärker die Tryptophanverminderung beim Patienten ausgeprägt ist, desto größer ist auch die Wahrscheinlichkeit einer kürzeren Überlebenszeit. Die verminderte Tryptophanverfügbarkeit ist aber auch mit ein Grund für eine gesteigerte Depressionsneigung bei diesen Patienten.
Gewinnung und Darstellung Racemisches Tryptophan kann beispielsweise ausgehend von Acrolein und einem Acetamidomalonsäureester hergestellt werden. Der daraus gebildete Aldehyd wird mit Phenylhydrazin in das entsprechende Phenylhydrazon umgewandelt. Entsprechend der Fischerschen Indolsynthese wird daraus die Indol-Einheit aufgebaut. Durch eine Verseifung werden die N-Acetylgruppe entfernt und beide Ester gespalten. Durch Decarboxylierung entsteht Tryptophan. Biotechnologisch kann L-Tryptophan sowohl durch Bakterien als auch durch Hefen hergestellt werden.
Industrielle Synthese Die industrielle Produktion von L-Tryptophan geschieht ebenfalls biosynthetisch aus L-Serin und Indol und nutzt dazu eine Wildtypmutante von Escherichia coli. Die Umsetzung wird dabei durch das Enzym Tryptophansynthase katalysiert.
Nachweis Tryptophan kann per Photometrie bei 280 bis 288 nm gemessen werden, wobei Tyrosin und Phenylalanin interferieren. Ebenso kann Tryptophan auch per Acree-Rosenheim-Reaktion, per Hopkins-Cole-Reaktion, Liebermann-Reaktion mit Saccharose oder mit p-Dimethylaminobenzaldehyd (Ehrlich-Reagenz) nachgewiesen werden.S. C. Nigam: Experimental Animal Physiology And Biochemistry. New Age International (P) Limited, 2006. ISBN 978-8-1224-1-4646. S. 21, 22.
Verwendung Nahrungsergänzung/Ernährung Als Bestandteil von Nährlösungen zur parenteralen Ernährung findet L-Tryptophan, neben anderen Aminosäuren, breite Anwendung. Die essentiellen Aminosäuren inklusive Tryptophan sind in solchen Lösungen immer enthalten.