Aminosäuren

mini|hochkant=1.1|Grundstruktur von α-Aminosäuren:Rest R ist im Fall von Glycin ein H-Atom.

Aminosäuren (AS), unüblich, aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe.Georg Löffler: Biochemie und Pathobiochemie. Springer-Verlag, 2013, ISBN 978-3-662-06062-9, S. 25.

Wenn bei einem Molekül angegeben ist, aus wie vielen Aminosäuren das Molekül besteht, steht „aa“ für (englisch) amino acids Aminosäuren (z. B. bei Ghrelin: „28 aa“).

Aminosäuren kommen in allen bekannten Lebewesen vor. Sie sind die Bausteine von Proteinen und werden bei deren Zerlegung (Proteolyse) frei. Essentielle Aminosäuren kann ein Organismus nicht selbst herstellen, sie müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden.

Zur Klasse der Aminosäuren zählen organische Verbindungen, die zumindest eine Aminogruppe (–NH2 bzw. substituiert –NR2) und eine Carboxygruppe (–COOH) als funktionelle Gruppen enthalten, also Strukturmerkmale der Amine und der Carbonsäuren aufweisen. Chemisch lassen sie sich nach der Stellung ihrer Aminogruppe zur Carboxygruppe unterscheiden – steht die Aminogruppe am Cα-Atom unmittelbar benachbart zur endständigen Carboxygruppe, nennt man dies α-ständig und spricht von α-Aminosäuren.

Ausgewählte α-Aminosäuren sind die natürlichen Bausteine von Proteinen. Sie werden miteinander zu Ketten verknüpft, indem die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten eine Peptidbindung eingeht. Die auf diese Weise zu einem Polymer verketteten Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten und bestimmen zusammen die Form, mit der das Polypeptid im wässrigen Milieu dann zum nativen Protein auffaltet. Diese Biosynthese von Proteinen findet in allen Zellen an den Ribosomen nach Vorgabe genetischer Information statt, die in Form von mRNA vorliegt.

Die Basensequenz der mRNA codiert in Tripletts die Aminosäurensequenz, wobei jeweils ein Basentriplett ein Codon darstellt, das für eine bestimmte proteinogene Aminosäure steht. Die hiermit als Bausteine für die Bildung von Proteinen in einer bestimmten Reihenfolge angegebenen Aminosäuren formen die Proteine.Katharina Munk (Hrsg.): Biochemie – Zellbiologie. Georg Thieme Verlag, Stuttgart 2008, ISBN 978-3-13-144831-6, S. 122, Google Books. Beim Menschen sind es 21 verschiedene proteinogene Aminosäuren, neben den standardmäßig 20 (kanonischen) Aminosäuren auch Selenocystein. Nach der Translation können die Seitenketten einiger im Protein eingebauter Aminosäuren noch modifiziert werden.

Das Spektrum der Aminosäuren geht allerdings über diese rund zwanzig proteinogenen weit hinaus. So sind bisher über 400 nichtproteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben. Die vergleichsweise seltenen D-Aminosäuren stellen hierbei eine spezielle Gruppe dar.G. Genchi: An overview on D-amino acids. In: Amino Acids. Band 49, Nummer 9, September 2017, S. 1521–1533, doi:10.1007/s00726-017-2459-5. PMID 28681245. Die Vielfalt der synthetisch erzeugten und die der theoretisch möglichen Aminosäuren ist noch erheblich größer.

Einige Aminosäuren spielen als Neurotransmitter eine besondere Rolle, ebenso verschiedene Abbauprodukte von Aminosäuren; biogene Amine treten nicht nur als Botenstoffe im Nervensystem auf, sondern entfalten auch als Hormone und Gewebsmediatoren vielfältige physiologische Wirkungen im Organismus.

Die einfachste Aminosäure, Glycin, konnte nicht nur auf der Erde, sondern auch auf Kometen, Meteoriten und in Gaswolken im interstellaren Raum nachgewiesen werden.NASA Researchers Make First Discovery of Life’s Building Block in Comet. nasa.gov, August 2009; Chiral amino acids in meteorites strengthen evidence for extraterrestrial life. spie.org, September 2010 (abgerufen am 4. Oktober 2010).

Geschichte mini|hochkant=2.2|Strukturformeln von 20 proteinogenen Aminosäuren und deren Abkürzungen als Dreibuchstabencode (rot) und Einbuchstabencode (grün)

Die erste Aminosäure wurde 1805 im Pariser Labor von Louis-Nicolas Vauquelin und dessen Schüler Pierre Jean Robiquet aus dem Saft von Spargel (Asparagus officinalis) isoliert und danach Asparagin genannt.L. Vauquelin, P. Robiquet: The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus. In: Annales de Chimie. Band 57, 1806, S. 88–93. Als letzte der üblichen proteinaufbauenden Aminosäuren wurde das Threonin 1931 im Fibrin entdeckt sowie 1935 seiner Struktur nach geklärt von William Rose. Rose hatte durch Experimente mit verschiedenen Futtermitteln herausgefunden, dass die bis dato entdeckten 19 Aminosäuren als Zusatz nicht ausreichten.W. Rose u. a.: Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid. In: Journal of Biological Chemistry. Band 112, 1935, S. 283–302. Er stellte auch die Essentialität anderer Aminosäuren fest und ermittelte je die für ein optimales Wachstum mindestens erforderliche Tagesdosis.R. Simoni, R. Hill, M. Vaughan: The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose. In: Journal of Biological Chemistry. Band 277, Nr. 37, 13. September 2002, S. 56–58.

In der Zeit zwischen 1805 und 1935 waren viele der damals bekannten Chemiker und Pharmazeuten daran beteiligt, Aminosäuren erstmals zu isolieren sowie deren Struktur aufzuklären. So gelang Emil Fischer, auf den auch die Fischer-Projektion zurückgeht, die finale Aufklärung der Struktur von Serin (1901), Lysin (1902), Valin (1906) und Cystein (1908). Auch Albrecht Kossel (1896 Histidin aus Störsperma), Richard Willstätter (1900 Prolin via Synthese) und Frederick Hopkins (1901 Tryptophan aus Casein) wurden später Nobelpreisträger. Der deutsche Chemiker Ernst Schulze isolierte drei Aminosäuren erstmals – 1877 Glutamin aus Rüben, 1881 Phenylalanin und 1886 Arginin aus Lupinen – und war an der Strukturaufklärung weiterer Aminosäuren beteiligt. Zuvor hatte Heinrich Ritthausen 1866 Glutaminsäure aus Getreideprotein, dem Gluten, kristallin gewonnen. Wilhelm Dittmar klärte 1872 die Struktur von Glutamin und Glutaminsäure, deren Salze Glutamate sind, auf.

Bereits 1810 entdeckte William Hyde Wollaston das schwefelhaltige Cystin als „cystic oxide“ in Blasensteinen, doch erst 1884 Eugen Baumann das monomere Cystein. 1819 trennte Henri Braconnot das Glycin aus Leim ab und Joseph Louis Proust das Leucin aus Getreide. Eugen von Gorup-Besánez isolierte 1856 das Valin aus Pankreassaft. Schon 1846 hatte Justus von Liebig aus Casein erstmals das Tyrosin abtrennen können, dessen Struktur 1869 Ludwig von Barth klärte. Im Hydrolysat des Casein entdeckte Edmund Drechsel 1889 auch das Lysin und später John Howard Mueller 1922 das schwefelhaltige Methionin als 19. Aminosäure, deren Strukturformel George Barger und Philip Coine 1928 angaben. In Melasse hatte Felix Ehrlich schon 1903 als 18. das Isoleucin gefunden, ein Strukturisomer des Leucin.

Friedrich Wöhler, dessen Synthesen in den 1820er Jahren das Gebiet der Biochemie eröffneten, entdeckte keine Aminosäure, doch waren drei seiner Schüler daran beteiligt, neben den erwähnten Gorup-Besánez und Schulze auch Georg Städeler (1863 Serin aus Rohseide). 18 der 20 entdeckten Aminosäuren wurden aus pflanzlichem oder tierischem Material isoliert, nur die beiden Aminosäuren Alanin (1850 Adolph Strecker) und Prolin (Willstätter) durch organische Synthese erhalten. Während die Analyse der stofflichen Zusammensetzung bis hin zur Summenformel mit den damaligen Methoden gut zu bewerkstelligen war, konnte die Strukturformel vieler Aminosäuren oftmals nur durch Teilschritte der Synthese endgültig aufgeklärt werden, was manchmal erst Jahre später gelang. Die Struktur des Asparagins und die von Asparaginsäure klärte Hermann Kolbe erst 1862 auf, 57 Jahre nach der ersten Beschreibung.

Den Gattungsnamen verdanken Aminosäuren zwei funktionellen Gruppen, ihre Einzelnamen mal einem hellen Aussehen (z. B. Arginin, Leucin), einem süßen Geschmack (z. B. Glycin) oder dem Material, in dem sie gefunden wurden (z. B. Asparagin, Cystein, Serin, Tyrosin), Merkmalen der chemischen Struktur (z. B. Prolin, Valin, Isoleucin) bzw. beidem (z. B. Glutamin, Glutaminsäure) und mal auch den Edukten ihrer Synthese (z. B. Alanin).Sabine Hansen: Berlin 2015.

Dass Proteine als Ketten aus Aminosäuren, verbunden durch Peptidbindungen, aufgebaut sind, schlugen zuerst 1902 auf der Versammlung deutscher Naturforscher und Ärzte in Karlsbad gleichzeitig und unabhängig voneinander sowohl Emil Fischer als auch Franz Hofmeister vor (Hofmeister-Fischer-Theorie).Theodor Wieland: History of Peptide Chemistry. In: Bernd Gutte (Hrsg.): Peptides. Academic Press, 1995, S. 2.

Zu den Pionieren der Chromatographie der Aminosäuren gehören seit Ende der 1940er Jahre William Howard Stein und Stanford Moore.Vgl. etwa Stanford Moore, William Howard Stein: Photometric ninhydrin method for use in the chromatography of amino acids. In: J Biol Chem. Band 176, 1948, S. 367 ff.; Stanford Moore, D. H. Spackman, William Howard Stein: Chromatography of amino acids on sulfonated polystyrene resins. An improved system. In: Anal Chem. Band 30, 1958, S. 1185 ff. 1967 publizierte der Braunschweiger Biologe Franz Heilinger (* 1921) eine Methode zur zeitlichen Verkürzung der automatischen Analyse von Aminosäuren.Walter Habel (Hrsg.): Wer ist wer? Das deutsche Who’s who. 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 478.

Struktur zentriert|97px|Carbamidsäure Carbamidsäure(keine Aminosäure) Allgemeine Strukturvon Aminosäuren(R: Seitenkette) zentriert|125px α-Aminosäure zentriert|147px β-Aminosäure zentriert|172px γ-Aminosäure

Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen. Die instabile Kohlensäureamid Carbamidsäure besitzt lediglich ein Kohlenstoffatom und ist damit keine Aminosäure.

Aminosäuren werden je nach Ständigkeit (α, β, γ …) bzw. Nummer des Kohlenstoffatoms (2, 3, 4 …), an dem sich die Aminogruppe (H2N–) relativ zur Carboxygruppe (–COOH) befindet, in Klassen eingeteilt. In Molekülen mit mehreren Aminogruppen bestimmt die der Carboxygruppe nächststehende Aminogruppe die Klasse der Aminosäure.

α-Aminosäuren (H2N – αCHR – COOH): Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet sich am α-Kohlenstoffatom (bzw. am zweiten Kohlenstoffatom, wenn man das Carboxy-Kohlenstoffatom mitzählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet daher 2-Aminocarbonsäuren. Mit R = H ist der einfachste Vertreter der α-Aminosäuren die proteinogene (protein-bildende) Aminosäure Glycin. Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminosäuren. Mit dem Ausdruck Aminosäuren ist oft eine bestimmte Gruppe von α-Aminosäuren gemeint, die hauptsächlich aus L-α-Aminosäuren besteht: die proteinogenen Aminosäuren. Diese sind die Bausteine sämtlicher Proteine allen Lebens auf der Erde und neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens. β-Aminosäuren (H2N – βCHR – αCH2 – COOH): Die Aminogruppe der β-Aminosäuren befindet sich am β-Kohlenstoffatom (bzw. am dritten Kohlenstoffatom, wenn man das Carboxy-Kohlenstoffatom mitzählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet 3-Aminocarbonsäuren. Mit R = H ist der einfachste Vertreter das β-Alanin. Aus β-Aminosäuren werden β-Peptide synthetisiert.

γ-Aminosäuren (H2N – γCHR – βCH2 – αCH2 – COOH): Die Aminogruppe der γ-Aminosäuren befindet sich am γ-Kohlenstoffatom (bzw. am vierten Kohlenstoffatom, wenn man das Carboxy-Kohlenstoffatom mitzählt). Die IUPAC-Bezeichnung lautet 4-Aminocarbonsäuren. Mit R = H ist der einfachste Vertreter die γ-Aminobuttersäure (GABA).

Die Bezeichnung weiterer Klassen der Aminosäuren folgt dem gleichen Schema.