Die Phenylalaninhydroxylase (PAH) ist dasjenige Enzym, das in allen Lebewesen den Umbau von L-Phenylalanin zu Tyrosin katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für alle Eukaryoten, für die hohe Konzentrationen von Phenylalanin im Organismus schädlich sind. PAH ist eisenhaltig, wobei das Eisen nicht an Häm gebunden ist, und bindet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor. Dabei wird ein Sauerstoffatom aus einem O2-Molekül für die OH-Gruppe im Tyrosin und das andere im Tetrahydrobiopterin gebunden (s. Mischfunktionelle Monooxygenasen).
Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Zellflüssigkeit (dem Cytosol) von Leberzellen vor. Mutationen am PAH-Gen können zu geringerer bis fehlender Aktivität des Enzyms und entsprechend zu Hyperphenylalaninämie bis hin zur Phenylketonurie führen.
Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht 130px|L-Phenylalanin + 200px|Tetrahydrobiopterin + O2 ⇔ ⇔ 160px|L-Tyrosin + 200px|Hydroxytetrahydrobiopterin
Phenylalanin wird zu Tyrosin oxidiert und umgekehrt Tyrosin zu Phenylalanin reduziert.
Einzelnachweise
Weblinks
Jennifer McDowall/Interpro: Protein Of The Month: Phenylalanine hydroxylase. (engl.)
Kategorie:Oxygenase Kategorie:Codiert auf Chromosom 12 (Mensch)