mini|Domänenorganisation des Laminin-111-Komplexes.mini|Laminin-Rezeptor-Interaktionen und dadurch vermittelte zelluläre Vorgänge.
Die Laminine sind kollagenähnliche Glykoproteine und ein Bestandteil der extrazellulären Matrix. Laminine findet man in allen Basallaminae, und sie weisen Bindungsstellen für Zelloberflächen-Rezeptoren auf. Zusammen mit Kollagen Typ IV, Nidogen und dem Heparansulfat-Proteoglykan Perlecan bilden die Laminine die erwähnten Basalmembranen. Weitere wichtige Komponenten der Basallamina sind Fibronektin und eine Reihe anderer Proteoglykane.
Fünfzehn Laminin-Isoformen sind bislang bekannt, die im tierischen Organismus – einschließlich des Menschen – gewebespezifisch verteilt sind. Das Laminin-Molekül besteht aus einer α-, einer β- und einer γ-Proteinkette, die sich in heterotrimerer Form zum jeweiligen Laminin-Molekül zusammensetzen. Hierbei ist zu beachten, dass 5 verschiedene α-Ketten, 3 verschiedene β-Ketten und 3 verschiedene γ-Ketten bislang nachgewiesen wurden.
Es wurden bislang folgende Kombinationen der Proteinketten in den Laminin-Isoformen entdeckt (nicht zu verwechseln mit den Laminen, die sich nur im Zellkern der meisten Tiere befinden):
Laminin-1: α1β1γ1 (Laminin-111) Laminin-2: α2β1γ1 (Laminin-211) Laminin-3: α1β2γ1 (Laminin-121) Laminin-4: α2β2γ1 (Laminin-221) Laminin-5: α3β3γ2 (Laminin-332) Laminin-6: α3β1γ1 (Laminin-311) Laminin-7: α3β2γ1 (Laminin-321) Laminin-8: α4β1γ1 (Laminin-411) Laminin-9: α4β2γ1 (Laminin-421) Laminin-10: α5β1γ1 (Laminin-511) Laminin-11: α5β2γ1 (Laminin-521) Laminin-12: α2β1γ3 (Laminin-213) Laminin-13: α3β2γ3 (Laminin-323) Laminin-14: α4β2γ3 (Laminin-423) Laminin-15: α5β2γ3 (Laminin-523)
Siehe auch Heparansulfat Proteoglykan
Einzelnachweise
Laminin Kategorie:Proteingruppe