mini|Hämagglutinin lateral

Lektine sind komplexe Proteine oder Glykoproteine, die spezifische Kohlenhydratstrukturen binden und dadurch in der Lage sind, sich spezifisch an Zellen bzw. Zellmembranen zu binden und von dort aus biochemische Reaktionen auszulösen.Irwin J. Goldstein, Colleen E. Hayes: The lectins: carbohydrate-binding proteins of plants and animals. In: Advances in Carbohydrate Chemistry and Biochemistry. Band 35, 1978, S. 127–340. doi:10.1016/S0065-2318(08)60220-6 Sie üben jedoch keine enzymatische Aktivität aus.

Lektine ( ‚lesen‘, ‚auswählen‘) können verschiedene Stoffwechselvorgänge wie die Zellteilung, die ribosomale Proteinbiosynthese, die Agglutination von Zellen (in Bezug auf rote Blutkörperchen ist das eine Hämagglutination) oder das Immunsystem (Ficoline) beeinflussen.

Lektine sind weit verbreitet. Sie können von Tieren, Pflanzen oder Mikroorganismen gebildet werden.

Einteilung Zu den Lektinen gehören N-Acetylglucosamin-bindende Gramineae-Lektine, die Chitin-bindenden Solanaceae-Lektine, die Gruppe der Leguminosen-Lektine und die Mannose-bindenden Lektine aus Amaryllidaceae, Alliaceae und Orchidaceae. Die Lektine aus Aegopodium podagraria und Urtica dioica sind bisher keiner Gruppe zugeordnet. Darüber hinaus sind noch viele weitere Lektine bekannt.Arpad Pusztai, Susan Bardocz: Lectins – Biomedical Perspectives. Taylor & Francis, 2005, ISBN 0-7484-0177-6, S. 2ff.

Zu Lektinen zählen auch einige AB-Toxine wie z. B. hochmolekulare Samenglykoproteine wie das Rizin oder wie die bakteriellen Toxine Shiga-Toxin, Vero-Toxin, Diphtherietoxin, Exotoxin A oder alpha-Sarcin. Abrin, Phasine (nach Phaseolus vulgaris, der Gartenbohne: Red kidney bean lectin, Erythroagglutinin, PHA-E, Phaseolin) und die Immunglobulin-Superfamilie (I-Typ Lektine),Varki Ajit, Paul R. Crocker: I-type lectins. In: A. Varki, R. D. Cummings, J. D. Esko u. a.: Essentials of Glycobiology. 2. Auflage. 2009. PMID 20301278, Kapitel 32 Calnexin und Calreticulin sind verschiedene Lektine. Ein Beispiel für ein Lektin ohne Zuckerrest ist Concanavalin A aus den Samen der Jackbohne Canavalia ensiformis.

+ Lektin-Bezeichnungen, Vorkommen und Funktionen Bezeichnung Organismen physiologische Funktion Besonderheiten Kohlenhydratspezifität Abrin Abrus precatorius alpha-Sarcin Schimmelpilz Aspergillus giganteus Translationshemmung Toxin Calnexin Chaperon Calreticulin Chaperon Concanavalin A Jackbohne ohne Zuckerreste α-D-mannosyl- und α-D-glucosyl-Reste Diphtherietoxin Corynebacterium diphtheriae Eindringen in Zellen und Translationshemmung Diphtherie Exotoxin A Pseudomonas aeruginosa Eindringen in Zellen Toxin Immunglobulin-Superfamilie Säugetiere Linsen-Lektin (LCH) Lens culinaris Mannosylierte Fucose Mitogillin Schimmelpilz Aspergillus restrictus Translationshemmung Toxin Phasine Gartenbohne, Kichererbse Agglutinine Hämagglutination, Toxin, hitzedeaktivierbar Winterling-Lektin Winterling Eranthis hyemalis Translationshemmung Ribosom-inaktivierendes Protein Typ II N-Acetyl-D-galactosaminM. T. McConnell, D. R. Lisgarten, L. J. Byrne, S. C. Harvey, E. Bertolo: Winter Aconite (Eranthis hyemalis) Lectin as a cytotoxic effector in the lifecycle of Caenorhabditis elegans. In: PeerJ. Band 3, 2015, S. e1206, , PMID 26312191, . Erdnuss-Agglutinin (PNA) Erdnuss Galactose-β1-3-N-Acetylgalactosamin-α1-Ser/Thr Favabohnen-Lektin (VFA) Favabohne Hämagglutinin (HA) Influenzavirus Holunder-Lektin (SNA) Schwarzer Holunder auch Nigrin B genannt Neu5Ac-α2-6-GalNAc-Reste Jacalin (AIL) Artocarpus integrifolia (Sialinsäure)-Gal-β1-3-GalNAc-α1-Serin/Threonin Maackia amurensis Leukoagglutinin (MAL) Asiatisches Gelbholz Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-4-GlcNAc Maackia amurensis Hämoagglutinin (MAH) Asiatisches Gelbholz Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-3-(Neu5Ac-α2,6)GalNac Orangeroter-Becherling-Lektin (AAL) Orangeroter Becherling Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 Phytohämagglutinin (PHA) Leguminosen Restrictocin Schimmelpilz Aspergillus restrictus Translationshemmung Toxin Ricin (RCA) Wunderbaum Translationshemmung Samenglykoprotein Galactose-β1-4-N-Acetylgalactosamin-β1-Reste Robin Gewöhnliche Robinie Schneeglöckchen-Lektin (GNA) Kleines Schneeglöckchen α-1-3- und α-1-6-verknüpfte Mannose Shiga-Toxin Shigella dysenteriae Translationshemmung Shigellose Soyabohnen-Lektin (SBA) Sojabohne Stechginster-Lektine (Gorse, Furze, UEA-I) Stechginster UEA: Fucα1-2Gal-R Vero-Toxin Enterohämorrhagische Escherichia coli Bakterienruhr Weizenkeim-Lektin (WGA) Weizen GlcNAc-β1-4-GlcNAc-β1-4-GlcNAc, 5-Acetyl-Neuraminsäure Wicken-Lektin (VVL) Vicia villosa

Funktionen und Wirkungen Wirkung in der Ernährung Einige Gemüsearten enthalten in frischem Zustand Lektine, die giftig für den Menschen oder Haustiere sind. Diese Lektine werden durch Erhitzen beim Kochen, Frittieren oder andere Formen von Garen denaturiert und dabei in eine ungefährliche chemische Form umgewandelt. Sie behalten diese ungefährliche Form auch, nachdem die Speise wieder abgekühlt ist. Gartenbohnen, Kichererbsen und Sojabohnen sollten daher nur gegart konsumiert werden.

Die giftige Wirkung von Lektinen in der Ernährung besteht darin, dass sie rote Blutkörperchen verklumpen lassen. Ab einer bestimmten Menge führen manche Lektine zu Kopfschmerzen, Erbrechen, Durchfall sowie zu Magen- und Darmbeschwerden, in extremen Fällen kann der Verzehr tödlich enden. Bei besonders lektinreichen Arten, wie beispielsweise Feuerbohnen, können bereits vier oder fünf rohe Samen beim Erwachsenen ernste Symptome verursachen. Vergiftungssymptome treten rasch ein, meist ein bis drei Stunden nach Verzehr, und verschwinden in der Regel ebenso rasch wieder – etwa drei bis vier Stunden nach dem Einsetzen.FDA: Informationszentrale gegen Vergiftungen: Gartenbohne

Antibiotische Wirkung In ihrer Wirkungsweise ähneln Lektine oftmals den Antibiotika. So ist Rizin ein potenter Hemmer der ribosomalen Proteinbiosynthese. Zum Teil wirken Lektine toxisch auf Kleinlebewesen und finden somit Verwendung als Pflanzenschutzmittel gegen Insekten.

Botenstoffe Lektine sind in der Regel an der äußeren Membranoberfläche angelagert. Zudem spielen sie eine Rolle bei der Kommunikation und Interaktion von Zellen und Organismen. Sie sind beispielsweise an vielen Erkennungsprozessen beteiligt. So können sich mit Hilfe der Lektin-Polysaccharid-Interaktion Bakterien wie das Rhizobium trifolii an die Wurzeln von Klee heften. Mit der Erkennung wird die Symbiose von Knöllchenbakterien und Hülsenfrüchtlern erst möglich und ist dadurch spezifisch.

Ähnliche Erkennungsmechanismen spielen bei der Befruchtung der menschlichen Eizelle eine Rolle.

Keimung Lektine können im Rahmen der Ontogenese eine Rolle spielen. Durch den Keimvorgang werden einige pflanzliche Lektine inaktiviert.

Chaperone Beispiele für Lektine sind Calnexin und Calreticulin, die als Chaperone bei der Proteinfaltung dienen. mini|Sialoadhesin, ein SIGLEC (ein IgSF) komplexiert mit einem Sialinsäure-Glycan.lila: Glycan, grün: Protein-Kohlenstoff, rot: Sauerstoff, blau: Stickstoff, weiß: Wasserstoff

Immunglobulin-Superfamilie Über 500 verschiedene Proteine der Immunglobulin-Superfamilie wurden aufgrund bioinformatischer Analysen von Säugetier-Genomen vorausgesagt. Dazu gehört die SIGLEC-Familie (), eine Gruppe Sialinsäure bindender Lektine.

Vorkommen in Hülsenfrüchten Folgende Tabelle stellt den Lektingehalt verschiedener Hülsenfrüchte dar (laut USFDA):

Sorte Lektingehalt in hämagglutinierenden Einheiten (HAE) Rote Kidney-Bohne, roh 20.000–70.000 Weiße Kidneybohne, roh 7.000–23.000 Ackerbohne, roh 1.000–7.000 Rote Kidney-Bohne, gargekocht 200–400

Einzelnachweise

Literatur

Harold Rüdiger: Lectine: Vorkommen, Anwendung und Funktion. In: Chemie in unserer Zeit. 15. Jahrg., Nr. 5, 1981, S. 155–162. doi:10.1002/ciuz.19810150505 D. Nelson, M. Cox: Lehninger Biochemie. 4. Auflage. Springer, Berlin 2011, ISBN 978-3-540-68638-5, S. 343–347. doi:10.1007/978-3-540-68638-5

Weblinks

Lektine Kategorie:Proteingruppe