mini|Phosphofructokinase-1 Phosphofructokinasen (auch PFK) sind Enzyme, die in der Glykolyse vorkommen und die Phosphorylierung von Fructose-6-phosphat bewirken.
Eigenschaften
Phosphofructokinasen übertragen eine Phosphatgruppe von Adenosintriphosphat (ATP) auf Fruktose-6-Phosphat.H. W. Hellinga, P. R. Evans: Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase. In: Nature. Band 327, Nummer 6121, 1987 Jun 4-10, S. 437–439, , PMID 2953977. Die Phosphofructokinasen gehören zur Phosphofructokinase-B-Familie (PfkB) der Zucker-bindenden Kinasen.J. Park, R. S. Gupta: Adenosine kinase and ribokinase–the RK family of proteins. In: Cellular and molecular life sciences : CMLS. Band 65, Nummer 18, September 2008, S. 2875–2896, , PMID 18560757, . Im Menschen existieren zwei Subtypen der Phosphofructokinasen. Die PFK1 (auch 6-Phosphofructokinase, Phosphohexokinase) erzeugen Fructose-1,6-bisphosphat, während die PFK2 (auch 6-Phosphofructo-2-Kinase) Fructose-2,6-bisphosphat herstellen. Die PFK1 besitzt drei Isoformen (PFKL, PFKM, PFKP, nach ihrem Vorkommen in Leber, Muskel und Blutplättchen benannt) und die PFK2 vier (PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4).
Sie werden allosterisch durch hohe ATP-Konzentrationen gehemmt und durch hohe Adenosinmonophosphat-Konzentrationen aktiviert, wodurch sich ihre Aktivitäten nach dem Energiebedarf der Zelle richten. In Bakterien und bei Säugetieren sind die PFK aus vier gleichen Proteinuntereinheiten aufgebaut (Homotetramere), während sie in Hefen Homooktamere sind. Die Untereinheiten sind jeweils aus zwei ähnlichen Proteindomänen aufgebaut. Vermutlich folgt die allosterische Hemmung dem Morpheein-Modell.
Einzelnachweise
Kategorie:Kinase Kategorie:Proteingruppe