Ribosomen sind die makromolekularen Komplexe in Zellen, an denen Proteine hergestellt werden. Hierbei wird die Nukleotidsequenz (Basensequenz) eines Messenger-Ribonukleinsäure-Einzelstrangs (mRNA) in die Aminosäurensequenz der Polypeptidkette eines Proteins übersetzt. Diese Umwandlung der in der RNA gespeicherten Information in eine Abfolge von verknüpften Aminosäuren heißt Translation ( für Übersetzung) und ist in allen Lebewesen ein zentraler Bestandteil der Proteinbiosynthese. Die dabei wirksame Übersetzungsregel wird als Genetischer Code bezeichnet. In der Zelle geschieht die Translation, nachdem die in der Abfolge von Basenpaaren des DNA-Doppelstrangs niedergelegte Erbinformation eines Gens in die Sequenz des mRNA-Einzelstrangs umgeschrieben (transkribiert) worden ist.
Ribosomen sind aus Ribosomaler RNA, (rRNA) und Proteinen (rProtein, auch r-Protein) aufgebaut und finden sich im Cytoplasma sowie in Zellorganellen, die aufgrund ihres endosymbiotischen Ursprungs eine eigene Technik zur Proteinbiosynthese besitzen, wie den Mitochondrien und Chloroplasten. Auch bei einigen Viren sind in den Viruspartikeln Ribosomen enthalten, die von den Wirtszellen stammen, ohne dass sie in diesen eine Funktion erfüllen; beispielsweise sorgen diese bei den Arenaviren für das „sandfarbige“ Aussehen ().
Aufbau und Arten Ribosomen sind granuläre Partikel mit einem Durchmesser von etwa 20–25 nm. Sie bestehen zu etwa zwei Dritteln aus RNA (rRNA) und einem Drittel aus ribosomalen Proteinen. Sie setzen sich in allen Organismen aus zwei unterschiedlich großen und funktionell verschiedenen Untereinheiten zusammen. Die Masse der Ribosomen wird durch ihr Sedimentationsverhalten charakterisiert, das in Svedberg-Einheiten (S) angegeben wird. Während der Translation assemblieren sie zu einem funktionalen Komplex, wobei die große Untereinheit in der Proteinbiosynthese die Aminosäuren zur Kette verknüpft (Peptidyltransferaseaktivität), und die kleine Untereinheit für die mRNA-Erkennung verantwortlich ist. Beide Untereinheiten bestehen aus Proteinen und rRNA, wobei die Proteine für den Zusammenhalt und die richtige Positionierung zuständig sind, die eigentlichen Reaktionen hingegen werden durch die rRNAs vorgenommen. Beide Untereinheiten werden bei Eukaryonten in den Nucleoli innerhalb der Zellkerne gebildet und werden dann durch die Kernporen ins Cytoplasma geleitet.
Prokaryotische Ribosomen +prokaryotische Ribosomen (Escherichia coli)Reginald Garrett und Charles M. Grisham: Biochemistry. (International Student Edition). Cengage Learning Services; 4. Auflage 2009; ISBN 978-0-495-11464-2; S. 962. Ribosom Untereinheit rRNAs r-Proteine 70S 50S 23S (2904 nt) 31 5S (120 nt) 30S 16S (1542 nt) 21
Die Anzahl von Ribosomen je Zelle liegt bei Prokaryoten in der Größenordnung von 10.000, beispielsweise besitzt ein einzelnes E.-coli-Bakterium etwa 20.000 Ribosomen. Die Ribosomen haben einen Sedimentationskoeffizienten von 70S und eine molare Masse von etwa 2,5 MDa. Bei Magnesiumkonzentrationen unter 1 mmol/l zerfällt das 70S-Ribosom zu einer 50S- und einer kleineren 30S-Untereinheit. Die 30S-Untereinheit (0,9 MDa) ist aus 21 verschiedenen ribosomalen Proteinen und einer ribosomalen RNA (16S-rRNA) zusammengesetzt. In der 50S-Untereinheit (1,6 MDa) finden sich 31 verschiedene Proteine und zwei rRNAs (23S- und 5S-rRNA).
Die Proteine der kleinen Untereinheit werden mit „s“ ( ‚klein‘), die der großen Untereinheit mit „L“ (engl. ‚groß‘) gekennzeichnet. Ihre Aminosäuresequenzen besitzen keine besonderen Gemeinsamkeiten, sind aber reich an positiv geladenen Aminosäuren wie L-Lysin oder L-Arginin. Dies erlaubt eine bessere Interaktion mit den negativ geladenen rRNAs. Das größte bakterielle, ribosomale Protein ist S1 mit 61,2 kDa und 557 Aminosäuren, das kleinste ist L34 mit 5,4 kDa und 34 Aminosäuren.
Eukaryotische Ribosomen In eukaryotischen Zellen befinden sich die Ribosomen im Cytoplasma (nicht im Karyoplasma des Zellkerns). Daneben kommen spezielle Ribosomen auch in einigen Organellen vor, wenn diese über eigene DNA verfügen: in den Mitochondrien (oder ersatzweise in Hydrogenosomen, wenn mit DNA), sowie in (fast allen) Chloroplasten und anderen Plastiden, falls – wie bei den Pflanzen – vorhanden.
Cytosolische Ribosomen +eukaryotische cytosolische Ribosomen (Rattus norvegicus)Reginald Garrett und Charles M. Grisham: Biochemistry. (International Student Edition). Cengage Learning Services; 4. Auflage 2009; ISBN 978-0-495-11464-2; S. 965. Ribosom Untereinheit rRNAs r-Proteine 80S 60S 28S (4718 nt) 49 5,8S (160 nt) 5S (120 nt) 40S 18S (1874 nt) 33
Man schätzt die Zahl cytosolischer Ribosomen je Zelle auf zwischen 105 und über 107, womit eukaryotische Zellen weitaus mehr Ribosomen besitzen als prokaryotische. Die Anzahl ist vom Zelltyp abhängig und zwar von der Proteinsyntheserate der Zelle. So ist die Ribosomenanzahl in Leberzellen besonders hoch. Außerdem sind die eukaryotischen Ribosomen des Cytosols auch größer, sie haben einen Durchmesser von etwa 25 nm.Helmut Plattner und Joachim Hentschel: Zellbiologie. Thieme, Stuttgart; 3., neu bearb. Auflage 2006; ISBN 3-13-106513-3; S. 181. Diese haben eine molare Masse von etwa 4,2 MDa, der Sedimentationskoeffizient beträgt 80S. Bei der großen Untereinheit liegt er bei 60S (2,8 MDa) und bei seiner kleinen Untereinheit bei 40S (1,4 MDa).Reginald Garrett und Charles M. Grisham: Biochemistry. (International Student Edition). Cengage Learning Services; 4. Auflage 2009; ISBN 978-0-495-11464-2; S. 964. Die kleine Untereinheit besteht in Säugern aus 33 Proteinen und einer rRNA (18S rRNA), die große Untereinheit aus 49 Proteinen und drei rRNAs (28S, 5,8S und 5S). Cytosolische Ribosomen höherer Eukaryoten sind komplexer als die niederer Eukaryoten. So ist die 28S rRNA in Backhefe 3.392 Nukleotide lang, in Säugern wie der Ratte dagegen 4.718 Nukleotide. Auch die 18S rRNA ist in Backhefe kleiner als in der Ratte (1799 gegenüber 1.874 Nukleotide).
Die eigentliche katalytische Funktion besitzt die rRNA, wohingegen die Proteine eher am Rand des Ribosoms sitzen. In Eukaryoten gibt es außer den freien cytoplasmatischen Ribosomen auch membrangebundene Ribosomen, die an die Membran des rauen Endoplasmatischen Retikulums (ER) gebunden sind (s. u.). Die Bildung der ribosomalen Untereinheiten findet im Nucleolus statt. Zellen mit hoher Proteinsyntheserate haben deshalb besonders gut ausgeprägte Nucleoli. Freie und membrangebundene Ribosomen haben die gleiche Struktur und können zwischen den Funktionen wechseln. mini|277x277px|Elektronenmikroskopisches Bild des rauen Endoplasmatischen Retikulums mit membrangebundenen Ribosomen Die Schreibweise eukaryotischer ribosomaler Proteine ist nicht ganz einheitlich. In Backhefe werden Proteine der großen Untereinheit mit „Rpl“, die der kleinen mit „Rps“ bezeichnet. Bei den entsprechenden Proteinen der Säuger verwendet man auch die Großschreibung RPL bzw. RPS.
Mitoribosomen und Plastoribosomen Die Ribosomen aus Mitochondrien und Chloroplasten sind den prokaryotischen Ribosomen ähnlich, was die Endosymbiontenhypothese stützt. Die mitochondrialen Ribosomen des Menschen und anderen Säugern bestehen aus vielen Proteinen, von denen 21 nur in Mitochondrien vorkommen, und erzeugen nur mitochondriale Membranproteine.A. Brown, A. Amunts, X. C. Bai, Y. Sugimoto, P. C. Edwards, G. Murshudov, S. H. Scheres, V. Ramakrishnan: Structure of the large ribosomal subunit from human mitochondria. In: Science. Band 346, Nummer 6210, November 2014, S. 718–722, doi:10.1126/science.1258026. PMID 25278503.B.J. Greber, D. Boehringer, M. Leibundgut, P. Bieri, A. Leitner, N. Schmitz, R. Aebersold, N. Ban: The complete structure of the large subunit of the mammalian mitochondrial ribosome. In: Nature. Band 515, Nummer 7526, November 2014, S. 283–286, doi:10.1038/nature13895. PMID 25271403.
80S-Ribosomen in komplexen Plastiden Im Gegensatz dazu können die komplexen Plastiden etwa der Chlorarachniophyten mit einem zusätzlichen Zellkern (Nucleomorph) eigene eukaryotische 80S-Ribosomen enthalten. Die komplexen Plastiden werden als Resultat einer sekundären Endosymbiose gedeutet (sekundäre Plastiden).
Freie und membrangebundene Ribosomen Ribosomen können in eukaryotischen Zellen nach dem Ort ihrer Synthesetätigkeit unterschieden werden. Freie Ribosomen liegen im Cytoplasma verstreut und erzeugen Proteine, die ihre Aufgabe meistens ebenfalls im Zellplasma wahrnehmen. Membrangebundene Ribosomen sind mit der Membran des Endoplasmatischen Retikulums verbunden. Die dort synthetisierten Proteine werden mittels des cotranslationalen Proteintransportes in das Lumen des Endoplasmatischen Reticulums geleitet. Membrangebundene Ribosomen findet man gehäuft in sekretbildenden Zellen wie z. B. in der Bauchspeicheldrüse.
Funktionsweise mini|Schematische Darstellung eines Polysoms. Die Funktionsweise des Ribosoms während der Translation kann durch das Dreistellenmodell charakterisiert werden. Demnach besitzt das Ribosom drei tRNA-Bindungsstellen, die A-(Aminoacyl-), P-(Peptidyl-) und E-(Exit-)Stelle. Während des Elongationszyklus oszilliert das Ribosom zwischen zwei Zuständen, dem prä- und dem post-translationalen Zustand, wobei zwei der drei tRNA-Bindungsstellen mit einer tRNA besetzt sind. Im prätranslationalen Zustand sind die A- und P-Stelle besetzt, wobei die P-Stelle die tRNA mit der Polypeptidkette trägt und die A-Stelle von der neu hinzugekommenen Aminoacyl-tRNA besetzt ist. Im Ribosom wird nun die Polypeptidkette mittels Peptidyltransferase von der P-Stellen-tRNA auf die A-Stellen-tRNA übertragen. Danach wechselt das Ribosom in den posttranslationalen Zustand und wandert um drei Basen auf der mRNA weiter, wodurch die vorherige A-Stellen-tRNA zur P-Stellen-tRNA wird und die nun leere ehemalige P-Stellen-tRNA über die E-Stelle (Exit) aus dem Ribosom geschleust wird. Dabei ist eine Translokase (EF-G) beteiligt.
Die beiden Hauptzustände des Ribosoms (prä- und posttranslational) sind durch eine hohe Aktivierungsenergie-Barriere voneinander getrennt. Die zentrale Rolle der beiden Elongationsfaktoren besteht darin, diese Energiebarriere zu erniedrigen und so das Ribosom in den jeweils anderen Zustand zu versetzen.
Manchmal formieren sich mehrere prokaryotische Ribosomen an demselben mRNA-Molekül perlschnurartig zu einem Polysom.
Nachdem ein Peptid im Ribosom verknüpft wurde, durchwandert es einen ribosomalen Tunnel. Dieser besteht größtenteils aus rRNA und tritt aus der großen ribosomalen Untereinheit aus. Er hat eine Länge von ca. 100 Å (10 nm) und einen durchschnittlichen Durchmesser von 15 Å (1,5 nm). An dessen engster Stelle wird der Kanal durch zwei konservierte ribosomale Proteine begrenzt, L4e und L22.
Ribophagie Der Abbau von Ribosomen ist noch nicht vollständig verstanden. Er wird in der Regel unter Nährstoffmangel eingeleitet. Für Bakterien wie E. coli wurde vorgeschlagen, dass intakte 70S-Ribosomen zunächst in beide Untereinheiten zerfallen.Zundel, MA. et al. (2009): Initiation of ribosome degradation during starvation in Escherichia coli. In: RNA 15(5); 977–783; PMID 19324965; PDF (freier Volltextzugriff, englisch). Unter Mangelbedingungen wird die Translation in der Zelle heruntergefahren, so dass viele Ribosomen inaktiv sind. Die beiden Untereinheiten sind wesentlich empfindlicher gegenüber Ribonukleasen (RNasen) als ein intaktes Ribosom, da sie eine größere Angriffsfläche bieten. Danach könnten auch Exonukleasen die ribosomale RNA weiter abbauen.