Eine Vanillin-Dehydrogenase (VDH, ) ist ein Enzym, das die Umsetzung von Vanillin zur Vanillinsäure katalysiert. Die Dehydrogenase gehört zur Familie der Oxidoreduktasen.
Für die Reaktion wird als Cofaktor NAD+ benötigt, das zu NADH reduziert wird:
100px + NAD+ + H2O 100px + NADH + H+
Das Enzym wurde unter anderem in Pseudomonas putida sowie Pseudomonas fluorescens nachgewiesen. Dort ist Vanillin ein Zwischenprodukt beim Abbau von Ferulasäure zu Protocatechusäure, welche dann nach Ringspaltung weiter metabolisiert wird.A. Narbad, M. J. Gasson: Metabolism of ferulic acid via vanillin using a novel CoA-dependent pathway in a newly-isolated strain of Pseudomonas fluorescens. In: Microbiology. 144 (Pt 5), 1998, S. 1397–1405. PMID 9611814; (PDF, freier Volltextzugriff, engl.)R. Plaggenborg, J. Overhage, A. Steinbüchel, H. Priefert: Functional analyses of genes involved in the metabolism of ferulic acid in Pseudomonas putida KT2440. In: Appl Microbiol Biotechnol. 61 (5–6), 2003, S. 528–535. PMID 12764569; doi:10.1007/s00253-003-1260-4.
Das Fehlen des Cofaktors NAD+ reduziert die enzymatische Aktivität in P. fluorescens.
Homologe Enzyme wurden auch bei Burkholderia-Arten gefunden und gehören allgemein zu den Aldehyddehydrogenasen.Homologe bei OMA
Einzelnachweise
Kategorie:Oxidoreduktase