Glutathiontransferasen Omega (GSTO) sind Enzyme in Säugetieren, Insekten und Würmern, die Dehydroascorbinsäure und Monomethylarsenat mithilfe von Glutathion reduzieren können. Sie spielen daher eine wichtige Rolle bei der Recyclierung von Vitamin C und bei der Biotransformation von Arsenverbindungen. Im Menschen sind zwei Paraloge bekannt, die von den Genen GSTO1 und GSTO2 codiert werden. GSTO-1 kommt im Zytoplasma aller Gewebetypen vor, insbesondere aber in der Leber, den Skelettmuskeln und im Herz. GSTO-2 wird ebenso überall, aber besonders in den Hoden produziert.
Die GSTO gehören zu den Glutathion-S-Transferasen und sind dadurch charakterisiert, dass als katalytisches Zentrum ein Cystein-Rest agiert, sowie durch ihre Dehydroascorbat-Reduktase-Aktivität.
Weitere entdeckte Funktionen von GSTO-1 sind Modulierung des Ryanodin-Rezeptors und Interaktion mit Arzneistoffen, die die Freisetzung von Zytokinen hemmen.
Es gibt möglicherweise Varianten von GSTO-1, die mit amyotropher Lateralsklerose assoziiert sind, andere erhöhen das Risiko für Brustkrebs, weitere gehen mit zerebraler Atherosklerose einher. GSTO-1 ist ein möglicher Kandidat als Ursache für das Phänomen der Platinresistenz.
Katalysierte Reaktionen 120px|DeAsc + 2GSH 120px|Asc + GSSG
Dehydroascorbinsäure wird zu Ascorbinsäure reduziert, während Glutathion zu Glutathiondisulfid oxidiert wird.D’Eustachio/reactome.org: Reduction of dehydroascorbate to ascorbate.
Einzelnachweise
Kategorie:Transferase Kategorie:Codiert auf Chromosom 10 (Mensch)