Norleucin ist eine nicht-proteinogene chirale α-Aminosäure und wurde von Arthur WeilEmil Abderhalden, C. Froehlich, Dionys Fuchs: Spaltung von dl-Aminocapronsäure (= Norleucin) in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formyiverbindung. Polypeptide, an deren Aufbau Aminocapronsäure beteiligt ist. In: Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie. 86, 1913, S. 454–468, . erstmals isoliert.
Isomerie Von Norleucin gibt es zwei Enantiomere: L-Norleucin [Synonym: (S)-Norleucin] und D-Norleucin [Synonym: (R)-Norleucin]. Strukturell leitet sich Norleucin durch Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Capronsäure ab. Norleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.
Isomere von Norleucin Name L-Norleucin D-Norleucin Andere Namen (S)-Norleucin(+)-Norleucin (R)-Norleucin(−)-Norleucin Strukturformel 200px|class=skin-invert-image 200px|class=skin-invert-image CAS-Nummer (Racemat) EG-Nummer 206-321-4 206-320-9 210-462-7 (Racemat) ECHA-Infocard (Racemat) PubChem (Racemat) DrugBank - - (Racemat) Wikidata Q415428 Q27459594 Q27116817 (Racemat)
Darstellung Das Racemat erhält man durch Umsetzung von 2-Bromhexansäure mit NH3 in wässriger Lösung (50 °C, 30 h).K. Peter C. Vollhardt, Neil E. Schore: Organische Chemie, 4. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31380-8, S. 997.
Verwendung Norleucin wird zur experimentellen Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen verwendet. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen können getäuscht werden, indem man ihnen anstelle ihrer normalen Substrate bestimmte unbiologische Aminosäuren anbietet. So werden Ethionin und Norleucin in solche Positionen in Proteine eingebaut, die normalerweise Methionin einnehmen würde.Albert L. Lehninger: Biochemie, 2. Auflage, VCH, Weinheim 1983, ISBN 3-527-25688-1, S. 767–768.
Einzelnachweise
Kategorie:Alpha-Aminosäure