mini|FYVE-Domänen im EEA1-Dimer Die FYVE-Domäne (auch FYVE-Finger-Domäne) ist eine 1996 entdeckte Proteindomäne, die nach vier Proteinen benannt wurde, bei denen sie gefunden wurde: Fab1, YOTB, Vac1 und EEA1.
Eigenschaften Es gibt insgesamt 30 beschriebene Proteine mit FYVE-Domäne im menschlichen GenomA. Simonsen, H. Stenmark: PX domains: attracted by phosphoinositides. In: Nature cell biology. Band 3, Nummer 8, August 2001, S. E179–E182, , PMID 11483972. und 38 aus dem humanen Genom vorhergesagte Proteine. Die FYVE-Domäne besteht aus etwa 80 Aminosäuren.A. Hayakawa, S. Hayes, D. Leonard, D. Lambright, S. Corvera: Evolutionarily conserved structural and functional roles of the FYVE domain. In: Biochemical Society symposium. Nummer 74, 2007, S. 95–105, , PMID 17233583. Sie bindet zwei Zinkionen die von vier Cysteinen in einer tetraedrischen Anordnung festgehalten werden,T. G. Kutateladze: Phosphatidylinositol 3-phosphate recognition and membrane docking by the FYVE domain. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1761, Nummer 8, August 2006, S. 868–877, , PMID 16644267, .InterPro: FYVE zinc finger (PF01363) - Pfam entry - InterPro, accessdate: 3. Januar 2026 und neigt zur Ausbildung von Dimeren. Die FYVE-Domäne wird weiterhin durch drei konservierte Sequenzen definiert: Das N-terminale WXXD, das zentrale R+HHC+XCG und das C-terminale RVC-Motiv, mit + als geladene Aminosäure und X als beliebiger Aminosäure. Die FYVE-Domäne bindet Phosphatidylinositol 3-phosphat,J. M. Gaullier, A. Simonsen, A. D'Arrigo, B. Bremnes, H. Stenmark, R. Aasland: FYVE fingers bind PtdIns(3)P. In: Nature. Band 394, Nummer 6692, Juli 1998, S. 432–433, , PMID 9697764. ein Phosphatidylinositol, das in den Membranen früher Endosomen und anderer endozytischer Vesikel angereichert ist.G. Eitzen, C. C. Smithers, A. G. Murray, M. Overduin: Structure and function of the Fgd family of divergent FYVE domain proteins. In: Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire. Band 97, Nummer 3, Juni 2019, S. 257–264, , PMID 30308128.D. J. Gillooly, A. Simonsen, H. Stenmark: Cellular functions of phosphatidylinositol 3-phosphate and FYVE domain proteins. In: The Biochemical journal. Band 355, Pt 2April 2001, S. 249–258, , PMID 11284710, . Abhängig vom pH-Wert taucht die FYVE-Domäne in Biomembranen ein,J. He, M. Vora, R. M. Haney, G. S. Filonov, C. A. Musselman, C. G. Burd, A. G. Kutateladze, V. V. Verkhusha, R. V. Stahelin, T. G. Kutateladze: Membrane insertion of the FYVE domain is modulated by pH. In: Proteins. Band 76, Nummer 4, September 2009, S. 852–860, , PMID 19296456, . analog einer fusogenen Domäne. Sie besteht aus zwei kurzen β-Haarnadel-Schleifen gefolgt von einer langen α-Helix.S. Misra, J. H. Hurley: Crystal structure of a phosphatidylinositol 3-phosphate-specific membrane-targeting motif, the FYVE domain of Vps27p. In: Cell. Band 97, Nummer 5, Mai 1999, S. 657–666, , PMID 10367894. Die FYVE-Domäne besitzt Ähnlichkeiten mit der RING-Domäne und dem PHD-Finger.
Beispiele Menschliche Proteine mit FYVE-Domäne sind ANKFY1, EEA1, FGD1, FGD2, FGD3, FGD4, FGD5, FGD6, FYCO1, HGS, MTMR3, MTMR4, PIKFYVE, PLEKHF1, PLEKHF2, RUFY1, RUFY2, RUFY3, RUFY4, WDFY1, WDFY2, WDFY3, ZFYVE1, ZFYVE9, ZFYVE16, ZFYVE19, ZFYVE20, ZFYVE21, ZFYVE26, ZFYVE27 und ZFYVE28.
Einzelnachweise
Kategorie:Proteindomäne