Triokinase (TK, auch Triosekinase oder Glycerinaldehydkinase genannt) ist ein Enzym, das die Phosphorylierung von Dihydroxyaceton sowie von Glycerinaldehyd katalysiert. Die Stoffwechselprodukte werden in der Glykolyse weiterverarbeitet.
Eigenschaften Zur weiteren Umsetzung von D-Glycerinaldehyd gibt es drei mögliche Wege, wobei die Phosphorylierung von D-Glycerinaldehyd mithilfe der Triokinase aufgrund seines niedrigen Km-Wertes (0,01 mM) der bevorzugte Weg ist. Ungefähr 90 % des gebildeten D-Glycerinaldehyds aus Fructose wird auf diesem Weg verstoffwechselt. Außerdem weist die Triokinase in der Leber von Säugetieren eine hohe Aktivität auf. Bei einer D-Glycerinaldehyd-Konzentration von 10 mM wird das für die Phosphorylierung gebrauchte ATP in einer Leberzelle aufgebraucht.
Reaktionen 100px + ATP 150px + ADP + H+
1) Dihydroxyaceton wird mithilfe der Triosekinase unter ATP-Verbrauch zu Dihydroxyacetonphosphat phosphoryliert.
mini|hochkant=2|links|Eintritt von Fructose in die Glykolyse. 2) Triosekinase (TK) phosphoryliert D-Glycerinaldehyd (4) unter ATP-Verbrauch zu D-Glycerinaldehyd-3-phosphat (5).
Literatur Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Stryer Biochemie. 7. Auflage. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg 2014, ISBN 978-3-8274-2988-9, S. 473.
Einzelnachweise
Kategorie:Kinase Kategorie:Codiert auf Chromosom 11 (Mensch)