mini|Bändermodell von α-Dendrotoxin mini|Aminosäuresequenzen verschiedener Dendrotoxine Dendrotoxine sind eine Gruppe von Proteinen und Neurotoxine, die von verschiedenen Mamba-Arten (Dendroaspis sp.) gebildet werden.
Eigenschaften Dendrotoxine sind Schlangengifte, die an spannungsgesteuerte Kaliumkanäle in Nervenzellen binden. Sie dienen den Mambas zur Lähmung ihrer Beute.R. J. McCleary, R. M. Kini: Non-enzymatic proteins from snake venoms: a gold mine of pharmacological tools and drug leads. In: Toxicon: official journal of the International Society on Toxinology. Band 62, Februar 2013, S. 56–74, , PMID 23058997. Sie sind zwischen 57 und 60 Aminosäuren lang und besitzen drei Disulfidbrücken und ein Molekulargewicht von circa 7 Kilodalton.A. L. Harvey: Recent studies on dendrotoxins and potassium ion channels. In: General pharmacology. Band 28, Nummer 1, Januar 1997, S. 7–12, PMID 9112070. Dendrotoxine besitzen als typisches Strukturmotiv nahe dem N-Terminus ein Lysin, gefolgt von einer hydrophoben Aminosäure.S. Gasparini, J. M. Danse, A. Lecoq, S. Pinkasfeld, S. Zinn-Justin, L. C. Young, C. C. de Medeiros, E. G. Rowan, A. L. Harvey, A. Ménez: Delineation of the functional site of alpha-dendrotoxin. The functional topographies of dendrotoxins are different but share a conserved core with those of other Kv1 potassium channel-blocking toxins. In: The Journal of biological chemistry. Band 273, Nummer 39, September 1998, S. 25393–25403, PMID 9738007. Auch bei nichtverwandten Toxinen von Wirbellosen mit dem gleichen Bindungsziel ist dieses Strukturmotiv zu finden, was als konvergente Evolution gedeutet wurde. Die Dendrotoxine α-Dendrotoxin und Toxin I bindet an die Kaliumkanäle Kv1.1, Kv1.2 und Kv1.6, während Toxin K vor allem Kv1.1 bindet.A. L. Harvey, B. Robertson: Dendrotoxins: structure-activity relationships and effects on potassium ion channels. In: Current medicinal chemistry. Band 11, Nummer 23, Dezember 2004, S. 3065–3072, PMID 15579000.
Dendrotoxine besitzen strukturelle Ähnlichkeiten zu Proteasehemmern vom Kunitz-Typ wie Aprotinin, ohne die proteasehemmenden Eigenschaften aufzuweisen. Im Gift der Wespen Eumenes pomiformis, Anoplius samariensis und Rhynchium brunneum befinden sich dem Dendrotoxin verwandte Toxine, EpDTX bzw. As-fr-19.S. H. Lee, J. H. Baek, K. A. Yoon: Differential Properties of Venom Peptides and Proteins in Solitary vs. Social Hunting Wasps. In: Toxins. Band 8, Nummer 2, Januar 2016, S. 32, , PMID 26805885, .
Anwendungen Dendrotoxine werden zur indirekten Molekülmarkierung von spannungsgesteuerten Kaliumkanälen verwendet.A. L. Harvey: Twenty years of dendrotoxins. In: Toxicon: official journal of the International Society on Toxinology. Band 39, Nummer 1, Januar 2001, S. 15–26, PMID 10936620.
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Einzelnachweise
Kategorie:Proteingruppe Kategorie:Tierisches Gift