mini|Bändermodell des Cathepsin K. Cathepsine oder Kathepsine (von ‚verdauen‘) sind Endoproteasen, die beispielsweise in Lysosomen, eosinophilen Granulozyten und Osteoklasten zu finden sind und einen hydrolytischen Abbau der extrazellulären Matrix und der Basalmembran bewirken (Proteasen sind eiweißspaltende Enzyme). Sie sind z. B. beteiligt am Abbau von Zellorganellen, etwa überalterten Mitochondrien oder kollagenhaltiger Knochenmatrix. Wahrscheinlich sind die Cathepsine auch bei der Angiogenese, das heißt der Neubildung von Blutgefäßen im Rahmen der Wundheilung und im Rahmen des invasiven Tumorwachstum, beteiligt.
Zum Nachweis des bei der Verdauung von Proteinen mitwirkenden Dünndarm-Cathepsins trug der deutsche Magenchirurg Hansgeorg Pfisterer (* 1921)Walter Habel (Hrsg.): Wer ist wer? Das deutsche Who’s who. 24. Ausgabe. Schmidt-Römhild, Lübeck 1985, ISBN 3-7950-2005-0, S. 945. bei.
Cathepsine lassen sich bei verschiedenen Tumoren wie dem Pankreaskarzinom als ungünstiger Prognosemarker nachweisen.Marco Niedergethmann, Birgit Wostbrock, Jörg W. Sturm, Frank Willeke, Stefan Post, Ralf Hildenbrand: Prognostic impact of cysteine proteases cathepsin B and cathepsin L in pancreatic adenocarcinoma. (PDF) In: Pancreas, Band 29, Nr. 3, Oktober 2004, S. 204–211.
Es wurde 1929 von Richard Willstätter und Eugen Baumann entdeckt.
Tabelle der Cathepsine Gen (HGNC) Genlocus (human) Protein (UniProt) MEROPS Enzym (EC-Nummer) OMIM Bemerkungen 20q13.12 S10.002 3.4.16.5 Lysosomen; Galaktosialidose 8p23.1 C01.060 3.4.22.1 Lysosomen 11q14.2 C01.070 3.4.14.1 Lysosomen, besonders Lunge, Nieren, Plazenta; Papillon-Lefèvre-Syndrom; Haim-Munk-Syndrom; juvenile Parodontitis 11p15.5 A01.009 3.4.23.5 Lysosomen; Neuronale Ceroid-Lipofuszinose Typ 10 (NCL10) 1q32.1 A01.010 3.4.23.34 Endosomen, bes. Magen, Clarazellen der Lunge, aktivierte B-Lymphozyten 11q13.2 C01.018 3.4.22.41 Lysosomen, bes. Herz, Muskeln, Gehirn, Genitalien, Ovarien 14q12 S01.133 3.4.21.20 15q25.1 C01.040 3.4.22.16 Lysosomen 1q21 C01.036 3.4.22.38 Lysosomen; Pyknodysostose 9q21.33 C01.032 3.4.22.15 Lysosomen 9q22.33 C01.009 3.4.22.43 Lysosomen, bes. Thymus, Genitalien, Cornea 4q32.1 C01.035 3.4.22.42 Ovarien, Nieren, Plazenta 1q21 C01.034 3.4.22.27 Lysosomen 11q13.1 C01.037 3.4.22.- Killerzellen, T-Zellen 20q13.32 C01.013 3.4.18.1 Lysosomen
Inhibitoren Bestimmte, über Disulfid-Brücken cyclisierte Peptide weisen eine potenziell hemmende Wirkung auf die menschlichen Cathepsine L, B, H und K auf.Tomaž Bratkovič, Mojca Lunder, Tatjana Popovič, Samo Kreft, Boris Turk, Borut Štrukelj, Uroš Urleb: Affinity selection to papain yields potent peptide inhibitors of cathepsins L, B, H, and K. In: Biochemical and Biophysical Research Communications, Band 332, Nr. 3, 8. Juli 2005, S. 897–903, doi:10.1016/j.bbrc.2005.05.028.
Literatur Sébastien Conus, Hans-Uwe Simon: Cathepsins: key modulators of cell death and inflammatory responses. In: Biochem. Pharmacol., Band 76, Nr. 11, 2008, S. 1374–1382, doi:10.1016/j.bcp.2008.07.041.
Einzelnachweise
Cathepsin Kategorie:Proteingruppe