Propandiolphosphat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in Bakterien und Oryctolagus die Dehydrierung von 1,2-Propandiol-1-phosphat zu Hydroxyacetonphosphat katalysiert. Dieses Enzym ist bei Oryctolagus cuniculus meistens im Muskelgewebe lokalisiert.
Eigenschaften Die Propandiolphosphat-Dehydrogenase wird zu 70 % durch Sulfat-Anionen bei einer Ionenstärke von 0,57 inhibiert, durch Sulfit-Anionen zu 41 % und durch Format-Anionen zu 28 % bei jeweils gleicher Ionenstärke. Bromid- und Phosphat-Anionen hemmen jeweils zu 45 und 32 %, wenn sie bei einer Ionenstärke von 0,19 zugegeben werden.
Hydroxyacetonphosphat hemmt kompetitiv das Enzym α-Glycerophosphat-Dehydrogenase, das Teil des Enzymkomplexes Myogen A ist. Die Hemmungskonstante beträgt .
Die Michaeliskonstante der Propandiolphosphat-Dehydrogenase für NADH beträgt , für Hydroxyacetonphosphat und für DL-1,2-Propandiolphosphat .
Katalysiertes Gleichgewicht
200px NAD+ NADH + H+130pxPropandiolphosphat-Dehydrogenase 200px 1,2-Propandiolphosphat Hydroxyacetonphosphat
Einzelnachweise
Kategorie:Oxidoreduktase