mini|Frostschutzprotein aus Choristoneura fumiferana mini|Frostschutzprotein aus Tenebrio molitor Die β-Helix ist eine Sekundärstruktur von Proteinen.
Eigenschaften Eine β-Helix besteht als Proteinstruktur aus mehreren parallelen β-Strängen in helikaler Anordnung. Die β-Helix hat dabei zwei, drei oder vier Außenflächen. Proteine mit Pentapeptide Repeat besitzen vier Außenflächen.M. W. Vetting, S. S. Hegde, J. E. Fajardo, A. Fiser, S. L. Roderick, H. E. Takiff, J. S. Blanchard: Pentapeptide repeat proteins. In: Biochemistry. Band 45, Nummer 1, Januar 2006, S. 1–10, , PMID 16388575, . Aufgrund der wiederholten β-Stränge ist die Aminosäuresequenz oftmals repetitiv. Die β-Helix wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den β-Strängen, teilweise auch durch ionische Bindungen und Protein-Protein-Interaktionen stabilisiert. Beispiele für Proteine mit rechtsgängigen β-Helices sind die Pektat-Lyase aus Aspergillus niger, das tailspike protein des Bakteriophagen P22, die Rhamnogalacturonase A aus Aspergillus aculeatus und ein Frostschutzprotein aus Tenebrio molitor.J. Jenkins, O. Mayans, R. Pickersgill: Structure and evolution of parallel beta-helix proteins. In: Journal of structural biology. Band 122, Nummer 1–2, 1998, S. 236–246, , PMID 9724625.Y. C. Liou, A. Tocilj, P. L. Davies, Z. Jia: Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein. In: Nature. Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, S. 322–324, , PMID 10917536. Beispiele für Proteine mit linksgängigen β-Helices sind ein Frostschutzprotein aus Choristoneura fumiferana,E. K. Leinala, P. L. Davies, Z. Jia: Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model. In: Structure (London, England : 1993). Band 10, Nummer 5, Mai 2002, S. 619–627, PMID 12015145. die UDP-N-Acetylglucosamin-Acyltransferase und eine archaeische Carboanhydrase.C. Kisker, H. Schindelin, B. E. Alber, J. G. Ferry, D. C. Rees: A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila. In: The EMBO journal. Band 15, Nummer 10, Mai 1996, S. 2323–2330, PMID 8665839, . Bei manchen ist für eine korrekte Faltung ein Chaperon notwendig, von dem bisher zwei Typen beschrieben wurden.E. C. Schulz, R. Ficner: Knitting and snipping: chaperones in β-helix folding. In: Current opinion in structural biology. Band 21, Nummer 2, April 2011, S. 232–239, , PMID 21330133. Die β-Stränge einer β-Helix sind relativ kurz und gerade, die β-Faltblätter haben daher nicht die übliche rechtshändige Krümmung. Im Ramachandran-Plot liegen die Peptidbindungen in einem engeren Bereich als übliche β-Faltblätter.
β-Helices in Amyloidosen miniatur|β-Helix des tau-Proteins aus den neurofibrillären Bündeln eines Alzheimer-Patienten (PDB-code 5o3t). β-Helices entstehen durch Umfaltung aus anderen Proteinstrukturen bei einer Reihe von Protein-Faltungskrankheiten, den Amyloidosen. Hierzu gehören im Zentralnervensystem die Alzheimer-Krankheit (tau-Protein und amyloid precursor protein APP), die Parkinson-Krankheit (Synuclein), und Chorea Huntington (Huntingtin) sowie die Prion-Krankheiten. Außerhalb des ZNS findet sich Amyloid etwa bei den Ostertag-Amyloidosen (Lysozym, Apolipoprotein A1, Fibrinogen A oder Transthyretin). Bence Jones-Protein ist Immunglobulin leichte Kette, das bei monoklonalen Erkrankungen von Plasmazellen entsteht und dessen Präzipitation Nierenversagen verursacht. Amylin-Überproduktion und Fällung als Amyloid zerstört die β-Zellen des Pankreas und verursacht die sekundäre Insulin-Abhängigkeit bei Patienten mit Diabetes II. In Dialyse-Patienten kann es zur β-Mikroglobulin Amyloidose kommen, wenn das Protein nicht mit speziellen Membranen entfernt wird.
Literatur A. Mitraki, S. Miller, M. J. van Raaij: Review: conformation and folding of novel beta-structural elements in viral fiber proteins: the triple beta-spiral and triple beta-helix. In: Journal of structural biology. Band 137, Nummer 1–2, 2002 Jan–Feb, S. 236–247, , PMID 12064949. I. J. Clifton, M. A. McDonough, D. Ehrismann, N. J. Kershaw, N. Granatino, C. J. Schofield: Structural studies on 2-oxoglutarate oxygenases and related double-stranded beta-helix fold proteins. In: Journal of inorganic biochemistry. Band 100, Nummer 4, April 2006, S. 644–669, , PMID 16513174.
Einzelnachweise
Kategorie:Proteinstrukturmotiv