Die Urmylierung (von Ubiquitin-related modifier ‚Ubiquitin-artiger Modifikator‘) bezeichnet eine posttranslationale Modifikation von Proteinen, die – ähnlich wie bei der Ubiquitinylierung und der Sumoylierung – in manchen Eukaryoten (Hefen und Tieren) für weitere zelluläre Prozesse markiert werden.A. M. Burroughs, L. M. Iyer, L. Aravind: Structure and evolution of ubiquitin and ubiquitin-related domains. In: Methods in Molecular Biology. Band 832, 2012, S. 15–63, . PMID 22350875.
Eigenschaften Bei der Urmylierung wird das abzubauende Protein durch die E1-Urm-Ligase Uba4 mit dem Protein Urm1 gekoppelt.K. Furukawa, N. Mizushima, T. Noda, Y. Ohsumi: A protein conjugation system in yeast with homology to biosynthetic enzyme reaction of prokaryotes. In: The Journal of biological chemistry. Band 275, Nummer 11, März 2000, S. 7462–7465, PMID 10713047. Die Urm1-modifizierten Proteine sind z. B. Ahp1, Mocs3, Atpbd3 oder Ctu2.A. G. Van der Veen, K. Schorpp, C. Schlieker, L. Buti, J. R. Damon, E. Spooner, H. L. Ploegh, S. Jentsch: Role of the ubiquitin-like protein Urm1 as a noncanonical lysine-directed protein modifier. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 108, Nummer 5, Februar 2011, S. 1763–1770, . PMID 21209336. . Im Gegensatz zu Ubiquitin wird Urm1 über seine Thiocarbonsäure an der C-terminalen Aminosäure Glycin gekoppelt.
Urm1 ist bei Hefen an der Knospung und beim oxidativen Stress beteiligt.A. S. Goehring, D. M. Rivers, G. F. Sprague: Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast. In: Molecular biology of the cell. Band 14, Nummer 11, November 2003, S. 4329–4341, . PMID 14551258. .F. Wang, M. Liu, R. Qiu, C. Ji: The dual role of ubiquitin-like protein Urm1 as a protein modifier and sulfur carrier. In: Protein & cell. Band 2, Nummer 8, August 2011, S. 612–619, . PMID 21904977.
Einzelnachweise
Kategorie:Posttranslationale Modifikation