Nukleotidase (auch: Nukleotid-Phosphatase) heißen Enzyme, die die Hydrolyse einer Phosphatgruppe von (Desoxy-)Ribonukleosidmonophosphaten (also dAMP, AMP, GMP, TMP und so weiter) zum jeweiligen Nukleosid katalysieren. Sie kommen in allen Lebewesen vor. Die Reaktion ist Teil des Abbaus der Nukleotide.
170px|AMP + H2O 150px|Adenosin + Pi
Beispielsweise wird AMP durch Nukleotidase zu Adenosin hydrolysiert.
Es gibt mehrere verschiedene Nukleotidasen, die sich durch den Reaktionsmechanismus unterscheiden. Die Hydrolyse von an 5'-Position gebundenen Phosphaten wird durch die 5'-Nukleotidase bewerkstelligt (), die die größte Substratbandbreite besitzen. Entsprechend erleichtert die 3'-Nukleotidase in Bakterien die Abspaltung einer 3'-Phosphatgruppe von 3'-AMP, -GMP, -UMP und -CMP sowie 3'-dAMP und -dGMP (); weiterhin katalysiert die Phosphoadenylat-3'-Nukleotidase die Abspaltung des 3'-Phosphats in PAP ().
Beim Menschen sind folgende Nukleotidasen bekannt:
EC Gen-Name UniProt Substrate Besonderheiten 3.1.3.5 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) Skelettmuskeln 3.1.3.5 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) Hoden, Plazenta, Pankreas 3.1.3.5 AMP, GMP, IMP (schwach: CMP, TMP, UMP, XMP) 3.1.3.5 CMP, TMP, UMP 4 Isoformen; Retikulozyten, Lymphozyten; Pathologie: erblicher P5N-Mangel, impliziert bei Bleivergiftung 3.1.3.5 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (Desoxy- schwächer) 3.1.3.5 AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP CD73, Pathologie: erbliche Gelenk- und Arterienverkalkung (CALJA) 3.1.3.5 AMP (nur Isoform 2) Drüsen- und Epithelzellen; Isoform 2 multifunktionell 3.1.3.7 PAPS, PAP Nieren, Leber, Pankreas, Herz 3.1.3.7 PAP, InsP Pathologie: gPAPP-Mangel (Chondrodysplasie mit Gelenkkontrakturen, gPAPP-Typ)
Literatur T. M. Grazia: Inborn errors in purine metabolism: role of 5'-nucleotidases and their involvement in the etiology of neurological impairments. In: Nucleosides, nucleotides & nucleic acids. Band 30, Nummer 12, Dezember 2011, S. 1276–1283, . doi:10.1080/15257770.2011.616869. PMID 22132987. (Review). P. L. Ipata, M. Camici u. a.: Metabolic network of nucleosides in the brain. In: Current Topics in Medicinal Chemistry. Band 11, Nummer 8, 2011, S. 909–922, . PMID 21401502. (Review). C. Rampazzo, C. Miazzi u. a.: Regulation by degradation, a cellular defense against deoxyribonucleotide pool imbalances. In: Mutation Research. Band 703, Nummer 1, November 2010, S. 2–10, . doi:10.1016/j.mrgentox.2010.06.002. PMID 20561600. (Review). H. Zimmermann, M. Zebisch, N. Sträter: Cellular function and molecular structure of ecto-nucleotidases. In: Purinergic signalling. Band 8, Nummer 3, September 2012, S. 437–502, . doi:10.1007/s11302-012-9309-4. PMID 22555564. . B. L. Dhananjaya, C. J. D'Souza: The pharmacological role of nucleotidases in snake venoms. In: Cell biochemistry and function. Band 28, Nummer 3, April 2010, S. 171–177, . doi:10.1002/cbf.1637. PMID 20186872. (Review).
Weblinks
Kategorie:Phosphatase