LL-37 ist ein menschliches antimikrobielles Peptid aus der Gruppe der Cathelicidine. Es wird hauptsächlich in Immunzellen produziert und ist Teil der angeborenen Immunantwort sowie der Apoptose körpereigener Zellen. Es handelt sich um ein Transportprotein, dessen Einbau einerseits in die Zellwand grampositiver Bakterien sowie andererseits in die Zellmembran zu einem Verlust von Ionen und kleinen Molekülen führt. Es wird durch das CAMP-Gen codiert.
Die Produktion von LL-37 wird insbesondere durch Stimulation des TLR-9, aber auch TLR-2 und TLR-4 und indirekt durch Vitamin D angeregt.
Biosynthese Die Biosynthese von LL-37 ist ein mehrstufiger Prozess. Es wird durch das CAMP-Gen auf Chromosom 3 codiert. Dieses Gen besteht, wie auch die Cathelicidin-Gene anderer Säugetiere, aus vier Exons. Die antimikrobielle Aktivität wird durch das hypervariable Exon 4 codiert, während die Exons 1 bis 3 eine Signalpeptidsequenz und die darauf folgende Cathelin-Domäne codieren.
Primär wird ein Präpropeptide synthetisiert und in den Granula neutrophiler Granulozyten oder anderer Zellen gespeichert. Nach Freisetzung dieser biologisch inaktiven Propeptide werden sie enzymatisch durch Elastase oder andere Proteinasen in ein Cathelin und ein C-terminales antimikrobielles Peptid, das aus 37 Aminosäuren bestehende LL-37, gespalten.
Im Einbuchstabencode lautet die Peptidsequenz von LL-37 LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES.A. Pini, C. Falciani u. a.: A novel tetrabranched antimicrobial peptide that neutralizes bacterial lipopolysaccharide and prevents septic shock in vivo. In: FASEB journal. Band 24, Nummer 4, April 2010, S. 1015–1022, . . PMID 19917670.
Literatur
Einzelnachweise
Kategorie:Porenbildendes Protein Kategorie:Peptid Kategorie:Immunologie Kategorie:Codiert auf Chromosom 3 (Mensch)